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蛋白质的测定bradford法是什么?
1、采用Bradford法，即考马斯亮蓝法测定蛋白质的含量。原理是考马斯亮蓝在电离状态下呈现棕红色，最大吸光量为488nm。当与蛋白质结合时，它变成蓝色，并且蛋白质与色素结合时在波长595nm处吸收光最大。
2、也称考马斯蓝染色法（coomassie blue staining）又称Bradford法，是 Bradford 于 1976 年建立起来的一种蛋白质浓度的测定方法。由于其突出的优点，正得到越来越广泛的应用。
3、6年由Bradford建立的考马斯亮兰法（Bradford法），是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到广泛的应用。这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。
4、bradford法，也称考马斯蓝染色法（coomassie blue staining）。考马斯亮蓝G-250测定蛋白质含量属于染料结合法的一种。
bradford法测定蛋白质含量的优点有哪些
该法试剂配制简单，操作简便快捷，反应非常灵敏，灵敏度比Lowry法还高4倍，可测定微克级蛋白质含量。不利因素主要是特殊蛋白的结构，缓冲液组分中有干扰试剂等。
优点：灵敏度高，对水溶性蛋白质含量的测定很有效。缺点：①费时，要精确控制操作时间；②酚法试剂的配制比较繁琐。
⑤色素结合法（Bradford 法）直接测定法：利用蛋白质与色素分子（Coomassie Brilliant Blue G-250）结合物的光吸收用分光光度法进行测定。考马斯亮兰（CBG）染色法测定蛋白质含量。
巯基乙醇、DTT等。而对于去污剂和NaOH这两种干扰Bradford测定的物质，DC蛋白测定却可以兼容。如果蛋白是在loading buffer中，准备跑1D或2D电泳，或者刚从细胞裂解液中抽提出来，需要定量，那么RC DC蛋白测定更合适。
bradford法测定蛋白质含量的原理是什么?应如何克服不利因素对测定的影响...
1、bradford法测定蛋白质含量的原理是考马斯亮蓝G250与蛋白质结合可以显色，用分光光度计在吸光度595nm处读数，通过标准蛋白与G250结合显色建立标准曲线，再加待测蛋白与G250结合显色后读数代入标准曲线测定蛋白质含量。
2、bradford法测定蛋白质含量，也就是考马斯亮蓝法，其原理是考马斯亮蓝在游离状态下呈棕红色，最大光吸收在488nm； 当它与蛋白质结合后变为蓝色，蛋白质—色素结合物在595nm波长下有最大光吸收。
3、注意事项： 如果要求严格，最好在试剂加入后的5~20min内测定光 吸收，因为这段时间内颜色是最稳定的。 若选择在旋涡混合器上混合，注意不要太剧烈，以免产生大量气泡而难于消除。
4、但因为不同的蛋白质和核酸的紫外吸收是不同的，虽经校正，测定结果还存在着一定的误差。Bradford法1976年Bradford建立了用考马斯亮蓝G-250与蛋白质结合的原理，是一种能够迅速并且准确的定量蛋白质的方法。
5、解：是利用蛋白质-染料结合的原理，定量地测定微量蛋白质浓度的快速灵敏的方法。试剂和仪器试剂试剂盒自备：G250 染色液、BSA标准蛋白。BSA标准蛋白浓度已稀释至500μg/ml，-20℃保存。